Différence entre Kd et km

Différence clé - Kd vs Km
 

Kd et Km sont des constantes d'équilibre. La principale différence entre Kd et Km est que Kd est une constante thermodynamique alors que Km n'est pas une constante thermodynamique.

Kd fait référence à la constante de dissociation alors que Km est la constante de Michaelis. Ces deux constantes sont très importantes dans l'analyse quantitative des réactions enzymatiques. 

CONTENU

1. Vue d'ensemble et différence clé
2. Qu'est-ce que Kd
3. Quel est Km
4. Comparaison côte à côte - Kd vs Km sous forme tabulaire
5. Résumé

Qu'est-ce que Kd?

Kd est la constante de dissociation. Il est également connu comme constante de dissociation à l'équilibre en raison de son utilisation dans les systèmes d'équilibre. La constante de dissociation est la constante d'équilibre des réactions lorsqu'un gros composé est converti de manière réversible en petits composants. Le processus de cette conversion est également appelé dissociation. Une molécule ionique se dissocie toujours en ses ions. Alors, la constante de dissociation ou Kd est une quantité exprimant la mesure dans laquelle une substance particulière en solution se dissocie en ions. Ainsi, cela est égal au produit des concentrations des ions respectifs divisé par la concentration de la molécule non dissociée..

AB & # x2194; A + B

Dans la réaction générale ci-dessus, la constante de dissociation, Kd, ​​peut être donnée comme suit.

Kd = [A] [B] / [AB].

De plus, s’il existe une relation stœchiométrique, il faut inclure les coefficients stœchiométriques dans l’équation.

xAB & # x2194; aA + bB

L'équation de la constante de dissociation, Kd, ​​pour la réaction ci-dessus est la suivante:

Kd = [A]^une[B]^b / [UN B]^X

Spécifiquement, dans les applications biochimiques, Kd aide à déterminer la quantité de produits donnée par une réaction chimique en présence d'une enzyme. Le Kd d'une réaction enzymatique exprime l'affinité ligand-récepteur. En d'autres termes, il indique la capacité d'un substrat à quitter le récepteur d'une enzyme. D'autre part, il décrit à quel point un substrat se lie à l'enzyme.

Quel est Km?

Km est la constante de Michaelis. Contrairement à Kd, Km est une constante cinétique. Son application principale est la cinétique enzymatique, c'est-à-dire la détermination de l'affinité d'un substrat pour se lier à une enzyme. La constante est exprimée en rapportant la concentration du substrat à la vitesse de réaction en présence d'une enzyme. En conséquence, la constante de Michaelis ou Km est la concentration du substrat lorsque la vitesse de la réaction atteint la moitié de sa vitesse maximale.

Figure 1: Relation entre la vitesse de réaction et la concentration en substrat dans une réaction enzymatique.

Au cours d'une réaction entre l'enzyme (E) et le substrat (S), la formation de produits (P) est la suivante:

E + S & # x2194; Complexe E-S & # x2194; E + P

Si les constantes d'équilibre de la réaction ci-dessus sont les suivantes, vous pouvez déduire le kilomètre de ces constantes.

Km = K^-1   +  K⁺²   / K⁺¹

Détermination du kilomètre selon le concept de Michael

Michaelis a développé une relation utilisant la concentration de substrat, [S] et la vitesse maximale de réaction, Vmax. La relation entre la concentration en substrat et Km d'une réaction enzymatique est la suivante:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v est la vitesse à tout moment, alors que [S] est la concentration en substrat à un moment donné et Vmax est la vitesse maximale de la réaction. Km est la constante de Michaelis pour l'enzyme dans la réaction. La valeur de la constante de Michaelis dépend de l'enzyme. Par conséquent, une petite valeur de Km indique que l'enzyme devient saturée avec une petite quantité de substrat. Ensuite, le Vmax est obtenu à une faible concentration en substrat. En revanche, une valeur de Km élevée indique que l'enzyme nécessite une grande quantité de substrat pour devenir saturée..

Quelle est la difference entre Kd et Km?

Kd vs Km
Kd est la constante de dissociation.	Km est la constante de Michaelis.
La nature
Kd est une constante thermodynamique.	Km est une constante cinétique.
Détails
Kd représente l'affinité d'un substrat pour une enzyme.	Km représente la relation entre la concentration du substrat et la vitesse de réaction.

Résumé - Kd vs Km

Kd et Km sont des constantes d'équilibre décrivant les propriétés des réactions enzymatiques. La principale différence entre Kd et Km est que Kd est une constante thermodynamique, alors que Km n'est pas une constante thermodynamique..

Référence:

1. «Michaelis-Menten Cinetics». Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 avril 2018., Disponible ici.
2. «Introduction aux enzymes». Concentration en substrat (Introduction aux enzymes), Disponible ici.
3. «Constante de dissociation». Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 avril 2018., Disponible ici.