Différence entre l'hémoglobine normale et l'hémoglobine falciforme
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Différence clé entre l'hémoglobine normale et l'hémoglobine falciforme
L'hémoglobine (Hgb) est la molécule protéique principale qui donne la forme typique du globule rouge - une forme ronde au centre étroit. La molécule d'hémoglobine est composée de quatre sous-molécules protéiques dans lesquelles deux chaînes sont des chaînes d'alpha globuline et les deux autres sont des chaînes de bêta-globuline. Les atomes de fer dans l’hémoglobine et la forme des globules rouges jouent un rôle important dans le transport de l’oxygène par le sang. Si la forme de l'hémoglobine est détruite, celle-ci ne peut pas transporter l'oxygène par le sang. L'hémoglobine falciforme est un type de molécule anormale d'hémoglobine qui provoque une anémie appelée drépanocytose. La principale différence entre l'hémoglobine normale et l'hémoglobine drépanocytaire est que l'hémoglobine normale a de l'acide glutamique dans le 6th position de la séquence d'acides aminés de la chaîne de la bêta-globuline tandis que L'hémoglobine drépanocytaire contient de la valine dans le 6th position de la chaîne de bêta-globuline. L'hémoglobine normale et l'hémoglobine drépanocytaire ne diffèrent que par un seul acide aminé dans les chaînes bêta.
CONTENU
1. Vue d'ensemble et différence clé
2. Qu'est-ce que l'hémoglobine normale?
3. Qu'est-ce que l'hémoglobine falciforme?
4. Comparaison côte à côte - hémoglobine normale et hémoglobine falciforme
5. Résumé
Qu'est-ce que l'hémoglobine normale??
L'hémoglobine est une métalloprotéine contenant du fer que l'on trouve dans les globules rouges. Il est responsable du transport de l'oxygène des poumons vers les tissus et les organes du corps et du transport du dioxyde de carbone des tissus du corps vers les poumons. Elle est également connue sous le nom de protéine transportant l'oxygène dans le sang. Il s'agit d'une protéine complexe composée de quatre petites sous-unités protéiques et de quatre groupes hèmes portant des atomes de fer, comme illustré à la figure 01. L'hémoglobine a une forte affinité pour l'oxygène. Il existe quatre sites de liaison à l'oxygène situés à l'intérieur d'une molécule d'hémoglobine. Une fois que l'hémoglobine est saturée en oxygène, le sang devient rouge vif et est appelé sang oxygéné. Le deuxième état de l'hémoglobine, qui manque d'oxygène, est appelé désoxyhémoglobine. Dans cet état, le sang porte la couleur rouge foncé.
Les atomes de fer inclus dans l'hème composé de l'hémoglobine facilitent principalement le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone. Liaison des molécules d'oxygène au Fe+2 les ions modifient la conformation de la molécule d'hémoglobine. Les atomes de fer dans l'hémoglobine aident également à maintenir la forme typique du globule rouge. Par conséquent, le fer est un élément vital présent dans les globules rouges.
Figure 01: Hémoglobine normale
Qu'est-ce que l'hémoglobine falciforme??
La drépanocytose est une maladie du sang due à une anomalie des protéines d'hémoglobine présentes dans les globules rouges. L'hémoglobine falciforme est un type d'hémoglobine anormale que l'on trouve dans les globules rouges. Ils sont également connus sous le nom d'hémoglobine S. Ils ont une forme de faucille ou de croissant. Ils sont produits à la suite d'une mutation du gène drépanocytaire. Cette mutation modifie un seul acide aminé dans la séquence d'acides aminés du peptide de la chaîne bêta de l'hémoglobine normale. L'hémoglobine falciforme est également composée de deux sous-unités alpha et deux bêta, tout comme l'hémoglobine normale. Cependant, il existe une différence d'acides aminés unique dans les sous-unités bêta en raison de la mutation. Dans l'hémoglobine normale, 6th la position de la chaîne d'acides aminés dans les chaînes bêta est composée d'acide glutamique. Cependant, dans l’hémoglobine drépanocytaire, 6th La position est prise par un acide aminé différent appelé valine. Bien qu’il s’agisse d’une différence entre un seul acide aminé, c’est la cause de la maladie de l’anémie appelée la drépanocytose qui menace la vie.
Quand la valine est positionnée à 6th, il provoque la chaîne bêta pour former une saillie qui correspond aux chaînes bêta d'autres molécules d'hémoglobine. Ces liaisons permettent à l’hémoglobine drépanocytaire de s’agréger sans rester dans la solution et de transporter l’oxygène. Il faut une structure rigide, et finalement, les globules rouges se décomposent prématurément, ce qui conduit à des conditions d'anémie.
Figure 02: Hémoglobine falciforme
Quelle est la différence entre l'hémoglobine normale et l'hémoglobine falciforme??
Hémoglobine normale vs hémoglobine falciforme | |
| L'hémoglobine normale est une protéine contenant du fer dans les globules rouges, qui transporte l'oxygène et le dioxyde de carbone dans le sang.. | L'hémoglobine falciforme est un type d'hémoglobine anormale qui provoque l'agglutination des globules rouges dans le sang.. |
| Abréviation | |
| L’abréviation de l’hémoglobine normale est HbA. | L’abréviation de l’hémoglobine drépanocytaire est HbS. |
| Structure | |
| La structure de l'hémoglobine normale est composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta.. | La structure de l'hémoglobine drépanocytaire est composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes S. |
| Forme | |
| L'hémoglobine normale est ronde avec un centre étroit. | L'hémoglobine drépanocytaire présente une forme de croissant ou de faucille.. |
| 6ème position de l'acide aminé | |
| La sixième position dans la chaîne des acides aminés de la chaîne des bêta-globulines est l'acide glutamique. | La sixième position est occupée par la valine dans les hémoglobines drépanocytaires. |
| Résultat | |
| L'hémoglobine normale provoque la libre circulation des globules rouges dans les vaisseaux sanguins. | L’hémoglobine falciforme bloque l’écoulement des globules rouges dans les vaisseaux. |
Résumé - Hémoglobine normale vs hémoglobine falciforme
L'hémoglobine est la protéine qui transporte l'oxygène dans les globules rouges. Il est composé de quatre sous-unités de protéines nommées chaînes alpha et bêta. C'est une molécule contenant du fer qui provoque la couleur et la forme arrondie des globules rouges. En raison de mutations, la forme des globules rouges peut différer. Cela se produit en raison de molécules d'hémoglobine anormales dans les globules rouges. L'hémoglobine drépanocytaire est l'une de ces mutations. Ils changent la forme des globules rouges du rond en faucille, ce qui conduit finalement à la destruction prématurée des globules rouges. Cette maladie est connue sous le nom d'anémie falciforme. Cependant, la différence entre l'hémoglobine normale et l'hémoglobine drépanocytaire, une différence entre un seul acide aminé dans la chaîne bêta de l'hémoglobine.
Référence:
1. La biologie moléculaire de l'anémie falciforme. N.p., n.d. Web. 28 mai 2017. .
2. «Maladie drépanocytaire - Référence génétique à la maison». Bibliothèque nationale de médecine des États-Unis. Instituts nationaux de la santé, n.d. Web. 28 mai 2017.
Courtoisie d'image:
1. «Facteurs de risque de la drépanocytose (1) 2» de Diana grib - Son propre travail (CC BY-SA 4.0) via Wikimedia Commons [Tondu]
