Quel est le site actif d'une enzyme

Les réactions biochimiques dans les cellules vivantes sont catalysées par des enzymes. Les enzymes sont synthétisées sous leur forme inactive qui est ensuite convertie en forme active. L'activité d'une enzyme est déterminée par la séquence d'acides aminés de la structure primaire. Les substrats se lient au site actif de l'enzyme afin d'accélérer spécifiquement une réaction chimique particulière. Le site actif d'une enzyme comprend un site de liaison au substrat et un site catalytique. L’environnement chimique spécifique, développé par les résidus d’acides aminés dans le site actif, détermine les substrats capables de se lier à l’enzyme..

Cet article explique,

1. Que sont les enzymes et comment fonctionnent-ils?
2. Quel est le site actif d'une enzyme
3. Comment faire une enzyme et un substrat de liaison

Que sont les enzymes et comment fonctionnent-ils?

Une enzyme est une molécule de protéine pouvant jouer le rôle de catalyseur biologique. Les molécules sur lesquelles les enzymes agissent s'appellent des substrats. Les différentes molécules créées par l'action d'une enzyme sur un substrat particulier sont appelées produits. Les enzymes catalysent les réactions biochimiques en diminuant son énergie d'activation. La catalyse de la réaction par une enzyme augmente la vitesse de cette réaction particulière dans la cellule. Certaines enzymes sont capables de catalyser la même réaction. Ils s'appellent isozymes. Un ensemble unique d'environ 3 000 enzymes est génétiquement programmé pour être synthétisé, donnant une individualité à une cellule. Outre les protéines, les molécules d'ARN telles que les ribozymes peuvent également jouer le rôle d'enzymes. Si une enzyme devient défectueuse, l'effet serait désastreux.

Les enzymes possèdent trois caractéristiques. La principale fonction d’une enzyme est d’accroître la vitesse d’une réaction. Deuxièmement, une enzyme particulière agit spécifiquement sur un substrat particulier, produisant un produit. Troisièmement, les enzymes peuvent être régulées d'une activité faible à élevée et vice versa. La liaison d'un substrat à une enzyme, créant le produit en augmentant la vitesse de la réaction et la libération du produit, est indiquée dans Figure 1.

Figure 1: L'action d'une enzyme

L'activité d'une enzyme dépend principalement de sa séquence en acides aminés de la chaîne protéique. Les enzymes sont synthétisées sous la forme d’une séquence linéaire d’acides aminés appelée structure primaire. La structure primaire se plie spontanément en une structure 3D composée d’hélices alpha et / ou de feuilles bêta, appelée structure secondaire. La structure secondaire de l'enzyme se replie à nouveau en une structure 3D compacte appelée structure tertiaire. La structure tertiaire de l'enzyme existe sous sa forme inactive.

La partie polypeptidique ou protéique du complexe enzymatique est appelée apoenzyme. La forme inactive de l'apoenzyme dans la structure synthétisée à l'origine est connue sous le nom de proenzyme ou zymogène. Plusieurs acides aminés sont retirés du zymogène afin de convertir la partie polypeptidique en une apoenzyme. La plupart du temps, l'apoenzyme se combine avec d'autres composés appelés cofacteurs afin de catalyser une réaction. La combinaison de l'apoenzyme et du cofacteur est appelée holoenzyme. La relation entre l’apoenzyme, le cofacteur et l’holoenzyme est présentée dans Figure 2.

Figure 2: Apoenzyme, cofacteur et holoenzyme

Quel est le site actif d'une enzyme

Le site actif d'une enzyme est la région où des substrats spécifiques se lient à l'enzyme, catalysant la réaction chimique. Le site de liaison du substrat avec le site catalytique forment le site actif de l'enzyme. L'enzyme se lie à un substrat spécifique afin de catalyser une réaction chimique qui modifie le substrat d'une manière ou d'une autre. Le substrat est plus petit que son enzyme. Le substrat est parfaitement orienté à l'intérieur de l'enzyme par le site actif. Un ou plusieurs sites de liaison au substrat peuvent être trouvés dans une enzyme. Le site catalytique se situe à côté du site de liaison, réalisant la catalyse. Il est composé d'environ deux à quatre acides aminés, impliqués dans la catalyse. Les acides aminés qui forment le site actif sont situés dans des parties distinctes de la séquence d'acides aminés de l'enzyme. Par conséquent, la structure primaire de l'enzyme doit se plier dans sa structure 3D, permettant ainsi au site actif de se réunir. Le site actif de l’enzyme, le lysozyme, est présenté dans figure 3. Le substrat, le peptidoglycane, est représenté en noir.

Figure 3: Site actif de l'enzyme

Distinctes du site actif, les enzymes contiennent des poches qui se lient aux molécules effectrices, modifiant ainsi la conformation ou la dynamique de l’enzyme. Ces poches sont appelées sites allostériques impliqués dans la régulation allostérique de la vitesse de réaction de l'enzyme..

Comment faire une enzyme et un substrat de liaison

Le site de liaison de l'enzyme se lie au substrat d'une manière spécifique au substrat. Cette liaison oriente le substrat pour la catalyse. Les résidus d'acides aminés situés dans le site de liaison de l'enzyme peuvent être faiblement acides ou basiques; hydrophile ou hydrophobe; et chargé positivement, chargé négativement ou neutre. L'environnement chimique très spécifique créé dans le site de liaison détermine la spécificité d'une enzyme. Des interactions covalentes temporaires telles que les forces de van der Waals, les interactions hydrophiles / hydrophobes ou les liaisons hydrogène sont formées par le site actif avec le substrat. L'enzyme avec le substrat forment le complexe enzyme-substrat. 

La liaison du substrat à l'enzyme peut se produire selon deux mécanismes: le modèle à verrouillage et clé et le modèle à ajustement induit. le modèle à clé affirme que le substrat correspond exactement à l'enzyme en une étape instantanée. La liaison modifie légèrement la structure de l'enzyme. Seuls les substrats correctement dimensionnés et mis en forme peuvent se lier à l'enzyme dans le modèle de verrouillage. Pendant le modèle d'ajustement induit, la forme du site actif de l'enzyme change continuellement en réponse à la liaison du substrat. Ceci explique pourquoi d'autres molécules se lient au site actif de l'enzyme. Cependant, cette liaison dynamique du substrat à une enzyme stabilise le substrat et augmente la vitesse de la réaction biochimique. L'hexokinase est une enzyme qui change de forme en s'adaptant à la forme de ses substrats, l'adénine triphosphate et le xylose. Le modèle d’ajustement induit de l’hexokinase est présenté dans figure 4.  Les sites de liaison et les substrats sont représentés en bleu et noir.

Figure 4: Modèle à ajustement induit de l'hexokinase

La catalyse d'une réaction chimique par une enzyme peut se produire de plusieurs manières qui abaissent l'énergie d'activation de la réaction chimique. Premièrement, les enzymes stabilisent l’état de transition en créant une distribution de charge complémentaire de celle de l’état de transition, réduisant ainsi son énergie. Deuxièmement, les enzymes favorisent une voie de réaction alternative qui contient un deuxième état de transition avec une énergie inférieure à celle de l'état de transition d'origine. Troisièmement, les enzymes déstabilisent l’état fondamental du substrat.

Conclusion

Les enzymes sont des réactions chimiques qui augmentent le taux de réactions biochimiques dans les cellules vivantes. La plupart des enzymes sont des protéines synthétisées dans leur structure primaire. Ces chaînes d'acides aminés se replient dans leurs structures 3D, produisant la forme active des enzymes. Ce repliement crée une poche dans l’enzyme appelée site actif. Les substrats se lient spécifiquement au site actif de l'enzyme, ce qui augmente la vitesse des réactions biochimiques se produisant dans le corps..

Référence:
1. «Rôle des enzymes dans les réactions biochimiques». Enzymes. N.p., n.d. Web. 21 mai 2017. .
2. ”Les enzymes et le site actif.” Khan Academy. N.p., n.d. Web. 21 mai 2017. .
3. «Spécificité du site actif enzymatique et du substrat». Sans limite. 17 nov. 2016. Web. 21 mai 2017.

Courtoisie d'image:
1. «Diagramme d'ajustement induit» créé par TimVickers, vectorisé par Fvasconcellos - Fourni par TimVickers (domaine public) via Commons Wikimedia
2. «Enzymes» de Thomas Shafee - Travail personnel (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
3. «Structure enzymatique» de Thomas Shafee - Travail personnel (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia
4. «Ajustement induit par l'hexokinase» par Thomas Shafee - Travail personnel (CC BY 4.0) via Commons Wikimedia