Différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet

Différence principale - Alpha Helix et Beta Pleated Sheet

L'hélice alpha et les plaques bêta sont deux structures secondaires différentes de la protéine. L'hélice alpha est une conformation spirale ou spiralée de chaînes polypeptidiques. En hélice alpha, chaque groupe N-H du squelette donne une liaison hydrogène au groupe C = O du squelette, lequel est placé dans quatre résidus avant. Ici, des liaisons hydrogène apparaissent dans une chaîne polypeptidique afin de créer une structure hélicoïdale. Les feuillards bêta sont constitués de brins bêta reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène du squelette; ils forment une feuille plissée généralement tordue. Contrairement à l'hélice alpha, des liaisons hydrogène dans les feuilles bêta se forment entre les groupes N-H dans le squelette d'un brin et les groupes C = O dans le squelette des brins adjacents. C'est le différence principale entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet.

Qu'est-ce qu'une hélice alpha?

Les protéines sont constituées de chaînes polypeptidiques et sont divisées en plusieurs catégories telles que primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire, en fonction de la forme du repliement de la chaîne polypeptidique. Les hélices a et les feuilles plissées en bêta sont les deux structures secondaires les plus courantes d'une chaîne polypeptidique..

La structure alpha-hélicoïdale des protéines se forme en raison de la liaison hydrogène entre les groupes amide et carbonyle de son squelette. Il s’agit d’un enroulement droitier, qui contient généralement 4 à 40 résidus d’acides aminés dans la chaîne polypeptidique. La figure suivante illustre la structure de l'hélice alpha.

Des liaisons hydrogène se forment entre un groupe N-H d'un résidu amino et un groupe C = O d'un autre acide aminé, qui est placé dans 4 résidus plus tôt. Ces liaisons hydrogène sont essentielles à la création de la structure hélicoïdale alpha et chaque tour complet de l’hélice comporte 3,6 résidus amino..

Les acides aminés dont les groupes R sont trop grands (par exemple, tryptophane, tyrosine) ou trop petits (par exemple, la glycine) déstabilisent les hélices α. La proline déstabilise également les hélices α en raison de sa géométrie irrégulière; son groupe R se lie à l'azote du groupe amide et provoque un empêchement stérique. De plus, le manque d'hydrogène sur l'azote de Proline l'empêche de participer à la liaison hydrogène. En dehors de cela, la stabilité de l'hélice alpha dépend du moment dipolaire de toute l'hélice, qui est dû aux dipôles individuels des groupes C = O impliqués dans la liaison hydrogène. Les hélices α stables se terminent généralement par un acide aminé chargé pour neutraliser le moment dipolaire.

Une molécule d'hémoglobine, qui comporte quatre sous-unités de liaison à l'hème, chacune composée en grande partie d'hélices α.

Qu'est-ce que la feuille plissée bêta?

Les feuilles plissées bêta constituent un autre type de structure secondaire de la protéine. Les feuilles bêta sont constituées de brins bêta reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène du squelette, formant une feuille plissée généralement torsadée. Généralement, un brin bêta contient de 3 à 10 résidus d’acides aminés, et ces brins sont disposés adjacents à d’autres brins bêta tout en formant un vaste réseau de liaisons hydrogène. Ici, les groupes N-H dans l’épine dorsale d’un brin créent des liaisons hydrogène avec les groupes C = O dans l’épine dorsale des brins adjacents. Deux extrémités de la chaîne peptidique peuvent être attribuées aux extrémités N-terminale et C-terminale afin d'illustrer la direction. N-terminal indique une extrémité de la chaîne peptidique, où le groupe amine libre est disponible. De même, l'extrémité C-terminale représente l'autre extrémité de la chaîne peptidique, où le groupe carboxylique libre est disponible.

Les brins β adjacents peuvent former des liaisons hydrogène dans des arrangements antiparallèles, parallèles ou mixtes. Dans la configuration anti-parallèle, l'extrémité N-terminale d'un peuplement est adjacente à l'extrémité C-terminale du peuplement suivant. Dans une disposition parallèle, les extrémités N-terminales des brins adjacents sont orientées dans la même direction. La figure suivante illustre la structure et le schéma de liaison hydrogène des brins bêta parallèles et anti-parallèles.

a) anti parallèle
b) parallèle

Différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet

Forme

Alpha Helix:  Alpha Helix est une structure ressemblant à une tige enroulée à droite.

Beta Plissé Feuille: La feuille bêta est une structure en forme de feuille.

Formation

Alpha Helix: Des liaisons hydrogène se forment dans la chaîne polypeptidique afin de créer une structure hélicoïdale.

Beta Plissé Feuille: Les feuilles bêta sont formées en liant deux ou plusieurs brins bêta par des liaisons H.

Des obligations

Alpha Helix: L'hélice alpha a un schéma de liaison n + 4 H. c'est-à-dire que des liaisons hydrogène se forment entre le groupe N-H d'un résidu amino et le groupe C = O d'un autre acide aminé, qui est placé dans 4 résidus plus tôt.

Beta Plissé Feuille: Des liaisons hydrogène se forment entre les groupes N-H et C = O voisins des chaînes peptidiques adjacentes.

-Groupe R

Alpha Helix: -Les groupes R des acides aminés sont orientés à l'extérieur de l'hélice.

Beta Plissé Feuille: -Les groupes R sont dirigés vers l'intérieur et l'extérieur de la feuille. 

Nombre

Alpha Helix: Cela peut être une seule chaîne.

Beta Plissé Feuille: Cela ne peut pas exister en tant que simple brin bêta; il doit y avoir deux ou plus.

Type

Alpha Helix: Cela n'a qu'un type.

Beta Plissé Feuille: Cela peut être parallèle, anti-parallèle ou mixte.

Qualités

Alpha Helix: 100^o rotation, 3,6 résidus par tour et 1,5 A^o passer d'un carbone alpha à la seconde 

Beta Plissé Feuille: 3,5 A^o montée entre les résidus

Acide aminé

Alpha Helix: L'hélice alpha préfère les chaînes latérales d'acides aminés, qui peuvent recouvrir et protéger les liaisons H du squelette au cœur de l'hélice..
Beta Plissé Feuille: La structure étendue laisse le maximum d'espace libre pour les chaînes latérales d'acides aminés. Par conséquent, les acides aminés ayant de grandes chaînes latérales volumineuses préfèrent la structure en feuille bêta.

Préférence 

Alpha Helix: L'hélice alpha préfère les acides aminés Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg. 

Beta Plissé Feuille: Feuille bêta préfère Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys.

Courtoisie d'image:

“Structure de la protéine Alpha Helix” [Domaine public] via Commons Wikimedia

"Molécule de chanvreglobine" de Zephyris sur Wikipedia en langue anglaise (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia 

“Parellel and Antiparellel” de Fvasconcellos - Oeuvre personnelle.Créé par un téléverseur à la demande d'Opabinia regalis., (Domaine public) via Commons Wikimedia