Différence entre la pepsine et le pepsinogène

Pepsine vs Pepsinogen

La pepsine et le pepsinogène sont tous deux d'origine protéique et se trouvent dans le suc gastrique des mammifères. Depuis, le pepsinogène est le précurseur de la pepsine; Pour produire de la pepsine dans l'estomac, il est nécessaire d'avoir un pepsinogène dans un environnement acide ou une pepsine préalablement formée. Ces deux composés sont importants pour mener à bien les premières étapes de digestion des protéines. Lorsque, pepsinogène, une chaîne peptidique repliée, est convertie en pepsine, les propriétés physiques et chimiques de la protéine se modifient..

Pepsine

La pepsine est la forme active du pepsinogène qui hydrolyse les protéines au cours du processus de digestion. Pour former de la pepsine à partir de pepsinogène, il est nécessaire d’avoir un environnement acide (pH< ~5) or presence of previously formed pepsin. Pepsin is a proteolytic enzyme that splits protein into proteoses, peptones, and polypeptides. Porcine pepsin A is the most studied and commercially available pepsin, which is isolated from the gastric mucosa of pigs.

La pepsine est composée de 6 sections hélicoïdales et chaque section contient moins de 10 acides aminés. En outre, il contient très peu de résidus d'acides aminés basiques et 44 résidus acides. De ce fait, il est très stable à un pH extrêmement bas. En dehors de cela, la structure tertiaire complexe et les liaisons hydrogène contribuent également à la stabilité acide de sa structure. Une cascade de changements dans la structure de la liaison dans une molécule de pepsinogène conduit à la production de pepsine dans un environnement à pH bas. Le processus de conversion comporte cinq étapes. La première étape du processus est réversible tandis que les autres sont irréversibles. Pour que, une fois la seconde étape franchie, la protéine ne puisse pas revenir au pepsinogène.

Pepsinogène

Pepsinogen est un proenzyme inactif utilisé pour former la pepsine lors de la digestion des protéines. Il a 44 acides aminés supplémentaires sur son extrémité N-terminale qui sont libérés pendant la transformation. Il existe deux formes de pepsinogène, à savoir; pepsinogène I et pepsinogène II, en fonction du site de sécrétion.

Le pepsinogène I est sécrété par les cellules principales et le pepsinogène II est sécrété par les glandes pyloriques. La sécrétion de pepsinogène est stimulée par la stimulation vagale, la gastrine et l'histamine. Le pepsinogène I se trouve principalement dans le corps de l'estomac, où la majeure partie de l'acide est sécrétée. Pepsinogen II est principalement présent dans le corps et l'antre de l'estomac.

Quelle est la différence entre la pepsine et le pepsinogène?

• La pepsine est une enzyme protéolytique, alors que le pepsinogène est un proenzyme.

• La pepsine est la forme active du pepsinogène tandis que le pepsinogène est le précurseur inactif de la pepsine..

• Contrairement à la pepsine, le pepsinogène est sécrété par les cellules principales et les glandes pyloriques..

• Le pepsinogène est converti en pepsine par l’acide chlorhydrique ou une pepsine réalisée.

• Contrairement à la pepsine, la sécrétion de pepsinogène est stimulée par la simulation vagale, la gastrine et l'histamine..

• Le pepsinogène est stable dans les solutions neutres et alcalines, tandis que la pepsine n’est pas.

• Contrairement à la pepsinogène, la pepsine peut hydrolyser les protéines.

• La pepsine peut être activée en abaissant le pH du milieu alors que le pepsinogène ne peut pas.